Цитоскелет и клеточная подвижность" on ruwikibooks

== Цитоскелет и клеточная подвижность ==

=== Типы клеточной подвижности прокариот. Белки «цитоскелета» прокариот ===

=== Строение и принцип работы бактериального жгутика ===
* [http://bio.fizteh.ru/student/files/biology/bioarticles/bionanomotor.html] — Юрий Свидиненко. Обзор биолгических наномоторов
* [http://window.edu.ru/window_catalog/files/r20294/9906_008.pdf]Тихонов А. Н. Молекулярные моторы. Часть 1. Вращающиеся моторы живой клетки // Соросовский образовательный журнал, 1999, № 6, с. 8-16.
* [http://window.edu.ru/window_catalog/files/r20479/9809_002.pdf]Скулачев В. П. Электродвигатель бактерий // Соросовский образовательный журнал, 1998, № 9, с. 2-7.
* [http://www.inbi.ras.ru/ubkh/41/metlina.pdf] Метлина А. Л. Жгутики прокариот как система биологической подвижности. Успехи биологической химии, 2001, т.41, с.229-282

=== Основные компоненты цитоскелета эукариот ===

=== Типы клеточной подвижности эукариот ===
Три основных типа подвижности клеток эукариот

=== Микротрубочки, их строение и функции ===

==== Строение молекул тубулина. Структура микротрубочек ====

<big>[[w:Тубулин|Тубулин]] — глобулярный белок. В клетках эукариот есть несколько слегка различающихся генов-[[w:Гомология(биология|ортологов]], которые кодируют три разных формы тубулина — α-тубулин, β-тубулин и γ-тубулин. У каждого из этих белков выделяют три [[w:домен|домена]]. Одна молекула α-тубулина и одна молекула β-тубулина в цитоплазме клеток объединяются в димер (изображен на рисунки). В составе такого димера к каждой молекуле тубулина присоединено по одной молекуле ГТФ. </big>

''На самом деле каждую из форм тубулина кодирует не один ген, а около десятка, так что каждая форма существует в виде множества подтипов. Они могут быть специфичны для определенных тканей. Например, тубулин III-β встречается только в нейронах. Кроме того, по одному гену кодируют еще две формы тубулина — δ- и ε-тубулин, которые, как и γ-тубулин, встречаются в основном в центриолях.''

==== Сборка и разборка микротрубочек. Динамическая нестабильность ====
Новые молекулы тубулина могут прикрепляться как к ±, так и к --концу микротрубочки, но легче (при более низкой концентрации) присоединяются к ±концу (и легче отделяются от --конца).


Тубулин способен связываться в растворе с молекулами [[w:ГТФ|ГТФ]]. Рост микротрубочек осуществляется только за счет присоединения димеров тубулина, в которых обе субъединицы связаны с молекулами ГТФ. В стенках [[w:микротрубочки|микротрубочек]] происходит гидролиз ГТФ, связанной с β-субъединицей, до ГДФ (связанная с α-субъединицей ГТФ стабильна). Связанная с ГДФ форма тубулина легче отделяется от микротрубочек, что определяет динамическую нестабильность микротрубочек — при определенных условиях они быстро распадаются почти полностью.


[[http://www.sinauer.com/cooper/4e/animations1203.html]] Анимация сборки и разборки микротрубочки

==== Роль микротрубочек в поддержании формы клеток ====

==== Транспортная роль микротрубочек. Строение и функции кинезинов и динеинов ====

[http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/MBWeb/mb2/part1/kinesin.htm] Строение и функции кинезинов и динеинов (англ.)
* [http://www.dnatube.com/video/2376/Organelle-Movement-on-Microtubules] '''Видео''': Движение органелл по микротрубочкам

==== Строение и функции эукариотических жгутиков и ресничек ====

==== Строение и функции центриолей ====

==== Веретено деления, его строение и работа ====
[http://www.youtube.com/watch?v=m73i1Zk8EA0] '''Видео''' — веретено деления в раннем эмбрионе дрозофилы

=== Микрофиламенты, их строение и функции ===

==== Строение молекул актина. Сборка и разборка микрофиламентов ====

==== Мышечное сокращение. Строение и сокращение поперечнополосатых мышц ====
Основные сократимые элементы скелетных мышц - это экстрафузальные мышечные волокна. (Видоизмененные интрафузальные волокна - [[w:Нервно-мышечное веретено|мышечные веретена]] - служат рецепторами растяжения.)  Это гигантские  многоядерные клетки, имеющие форму цилиндра с заостренными концами. Длина их в разных мышцах обычно составляет от 1 до 40 мм, а толщина - 50-100 мкм. 

В процессе эмбрионального развития мышечные волокна возникают путем слияния одноядерных клеток-предшественников - миобластов. Часть миобластов дифференцируются в мелкие, с малым количеством цитоплазмы клетки-спутницы. Эти клетки при повреждении мышцы могут начать делиться и сливаться, обеспечивая регенерацию мышечных волокон. 
 
'''Саркоплазматический ретикулум''' (СР) — специализированный [[w:эндоплазматический ретикулум|эндоплазматический ретикулум]] (ЭПР) мышечных клеток поперечнополосатых мышц. По структуре напоминает гладкий ЭПР. СР расположен в непосредственной близости от [[w:миофибрилла|миофибрилл]]. Его структуры подразделяются на терминальные цистерны, которые охватывают миофибриллы полукольцом, и продольные трубочки, кторые соединяют соседние терминальные цистерны. К терминальным цистернам СР примыкают Т-трубочки — глубокие впячивания наружной мембраны. Число Т-трубочек примерно соответствует числу [[w:саркомер|саркомеров]].

СР служит депо ионов кальция. Концентрация ионов кальция в СР может достигать 10<sup>−3</sup> [[w:моль|моль]], в то время как в [[w:цитозоль|цитозоле]] составляет порядка 10<sup>−7</sup> [[w:моль|моль]] (в состоянии покоя).

При воздействии на мышечную клетку [[w:нейромедиатор|нейромедиатора]] [[w:ацетилхолин|ацетилхолина]] происходит деполяризация наружной мембраны мышечной клетки и мембраны Т-трубочек. В местах контакта Т-трубочек с СР расположены кальциевые каналы (рианодиновые рецепторы). При деполяризации Т-трубочек они открываются, и ионы кальция выходят из СР в цитоплазму мышечного волокна. Ранее полагали, что между кальциевыми каналами и мембраной Т-трубочек имеется домен белка, который обеспечивает механическое сопряжение деполяризации с открыванием канала. Однако теперь преобладает точка зрения, согласно которой при деполяризации открываются кальциевые каналы на Т-трубочке, первые порции ионов кальция входят в клетку извне, связываются с цитоплазматическим доменом кальциевых каналов СР и вызвают их открывание. За время порядка миллисекунд концентрация кальция в цитоплазме реко возрастает, что вызывает одновременное сокращение всех саркомеров (связываясь с [[w:тропонин|тропонином]], ионы кальция вызывают изменение конформации [[w:тропомиозин|тропомиозина]], что вызывает образование актомиозиновых компексов и сокращение мышцы).

После реполяризации мембраны волокна ионы кальция выкачиваются из цитоплазмы в СР, и за время порядка 30 мс их концентрация возвращается к исходной. Этот процесс обеспечивается белком — кальциевым насосом (Са-АТФаза, Са<sup>2+</sup>-АТФаза), который в больших количествах содержится в мембране СР. Са-АТФаза активируется при связывании двух ионов кальция с цитоплазматической стороны [http://www.inbi.ras.ru/ubkh/45/rubtsov.pdf], так что её активация происходит при повышении концентрации ионов кальция в цитоплазме.

*[http://www.sinauer.com/cooper/4e/animations1202.html] Анимация — Тонкий филамент скелетной мышцы (англ.)
*[http://neuromuscular.wustl.edu/mother/myogenesis.html#devel]- Механизмы развития мышечной ткани (англ.)

==== Особенности строения и сокращения гладких мышц ====

==== Регуляция мышечного сокращения ====
[http://www.sumanasinc.com/webcontent/animations/content/muscle.html] Анимация «Сокращение поперечнополосатой мышцы» (англ.текст)

==== Взаимодействие с немышечными миозинами и транспортная роль микрофиламентов ====

==== Амебоидное движение ====

==== Роль микрофиламентов в поддержании формы клеток ====

=== Промежуточные филаменты, их строение и функции ===

[http://www.sumanasinc.com/webcontent/animations/content/intermediate_filaments.html] Анимация «Строение промежуточных филаментов» (англ. текст)

==== Состав промежуточных филаментов в различных тканях и частях клетки ====

==== Сборка и разборка промежуточных филаментов ====

==== Роль ядерных ламинов в поддержании формы ядра ====

==== Кератины и промежуточные филаменты эпителиальных клеток ====

==== Промежуточные филаменты других тканей ====

=== Взаимодействие различных систем цитоскелета в клетках эукариот ===

=== Цитоскелет прокариот ===

Долгое время считалось, что цитоскелетом обладают только [[w:эукариоты|эукариоты]]. Однако с выходом в 2001 году статьи Jones и соавт. ([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=11290328 PMID: 11290328]), описывающей роль бактериальных гомологов актина в клетках ''Bacillus subtilis'', начался период активного изучения элементов бактериального цитоскелета. К настоящему времени найдены бактериальные гомологи всех трех типов элементов цитоскелета эукариот — [[тубулин]]а, [[актин]]а и промежуточных филаментов (''Shih Y.-L., Rothfield L.'' The Bacterial Cytoskeleton. // Microbiology And Molecular Biology Reviews. — 2006. — V. 70., No. 3 — pp. 729—754. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967 PMID: 16959967]). Также было установлено, что как минимум одна группа белков бактериального цитоскелета, MinD/ParA, не имеет эукариотических аналогов.

''' Бактериальные гомологи актина '''

К наиболее изученным актиноподобным компонентам цитоскелета относятся MreB, ParM и MamK.


Белки MreB и его гомологи являются актиноподобными компонентами цитоскелета бактерий, играющими важную роль в поддержании формы клетки, сегрегации хромосом и организации мембранных структур. Некоторые виды бактерий, такие как ''[[Escherichia coli]]'', имеют только один белок MreB, тогда как другие могут иметь 2 и более MreB-подобных белков. Примером последних служит бактерия ''[[Bacillus subtilis]]'', у которой были обнаружены белки MreB, Mbl ('''M'''re'''B'''-'''l'''ike) и MreBH ('''MreB''' '''h'''omolog).

В геномах ''E. coli'' и ''B. subtilis'' ген, отвечающий за синтез MreB, находится в одном [[w:оперон|опероне]] с генами белков MreC и MreD. Мутации, подавляющие экспрессию данного оперона, приводят к образованию клеток сферической формы с пониженной жизнеспособностью.

Субъединицы белка '''MreB''' образуют филаменты, обвивающие палочковидную бактериальную клетку. Они располагаются на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны. Филаменты, образуемые MreB, динамичны, постоянно претерпевают полимеризацию и деполимеризацию. Непосредственно перед делением клетки MreB концентрируется в области, в которой будет формироваться перетяжка. Считается, что функцией MreB также является координация синтеза [[w:муреин|муреина]] — полимера клеточной стенки.

Гены, отвечающие за синтез гомологов MreB, были обнаружены только у палочковидных бактерий и не были найдены у кокков.


Белок '''ParM''' присутстdует в клетках, содержащих малокопийные плазмиды. Его функция заключается в разведении плазмид по полюсам клетки. При этом субъединицы белка формируют филаменты, вытянутые вдоль большой оси палочковидной клетки.

Филамент по своей структуре представляет собой двойную спираль. Рост филаментов, образуемых ParM, возможен с обоих концов, в отличие от актиновых филаментов, растущих только на ±полюсе.


MamK — это актинподобный белок ''Magnetospirillum magneticum'', отвечающий за правильное расположение магнитосом. Магнитосомы представляют собой впячивания цитоплазматической мембраны, окружающие частички железа. Филамент MamK выполняет роль направляющей, вдоль которой, одна за другой, располагаются магнитосомы. В отсутствие белка MamK магнитосомы располагаются беспорядочно по поверхности клетки.

''' Гомологи тубулина '''

В настоящее время у прокариот найдены 2 гомолога тубулина: FtsZ и BtubA/B. Как и эукариотический тубулин, эти белки обладают ГТФазной активностью.

Белок '''FtsZ''' чрезвычайно важен для клеточного деления бактерий, он найден практически у всех эубактерий и архей. Также гомологи этого белка были обнаружены в пластидах эукариот, что является еще одним подтверждением их [[w:Симбиогенез|симбиотического происхождения]].

FtsZ формирует так называемое Z-кольцо, выполняющее роль каркаса для дополнительных белков клеточного деления. Вместе они представляют собой структуру, ответственную за образование перетяжки (септы).

'''BtubA/B'''

В отличие от широко распространенного FtsZ, эти белки обнаружены только у бактерий рода ''Prosthecobacter''. Они более близки к тубулину по своему строению, чем FtsZ.

''' Кресцентин, гомолог белков промежуточных филаментов '''

'''Кресцентин''' был найден в клетках ''Caulobacter crescentus''. Его функцией является придание клеткам ''C. crescentus'' формы вибриона. В случае отсутствия экспрессии гена кресцентина клетки ''C. crescentus'' приобретают форму палочки. Интересно, что клетки двойных мутантов, кресцентин<sup>−</sup> и MreB<sup>−</sup>, имеют сферическую форму.

''' MinD и ParA '''

Эти белки не имеют гомологов среди эукариот. '''MinD''' отвечает за положение сайта деления у бактерий и пластид. '''ParA''' участвует в разделении ДНК по дочерним клеткам.
[[Категория:Биология клетки]]
All content in the above text box is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike license Version 4 and was originally sourced from https://ru.wikibooks.org/w/index.php?oldid=72904.
This site is not affiliated with or endorsed in any way by the Wikimedia Foundation or any of its affiliates. In fact, we fucking despise them.